Guías Docentes Electrónicas
1. DATOS GENERALES
Asignatura:
ENZIMOLOGÍA
Código:
13316
Tipología:
OBLIGATORIA
Créditos ECTS:
6
Grado:
341 - GRADO EN BIOQUÍMICA
Curso académico:
2021-22
Centro:
501 - FACULTAD DE CC. AMBIENTALES Y BIOQUÍMICA (TO)
Grupo(s):
40 
Curso:
2
Duración:
C2
Lengua principal de impartición:
Español
Segunda lengua:
Inglés
Uso docente de otras lenguas:
English Friendly:
N
Página web:
Bilingüe:
N
Profesor: ELENA BONZÓN KULICHENKO - Grupo(s): 40 
Edificio/Despacho
Departamento
Teléfono
Correo electrónico
Horario de tutoría
ICAM, despacho 0.30
QUÍMICA INORG., ORG., Y BIOQ.
Elena.Bonzon@uclm.es
previa cita por e-mail

Profesor: MARIO GUTIÉRREZ TOVAR - Grupo(s): 40 
Edificio/Despacho
Departamento
Teléfono
Correo electrónico
Horario de tutoría
INAMOL, despacho 1.2
QUÍMICA FÍSICA
Mario.Gutierrez@uclm.es
previa cita por e-mail

Profesor: BOYKO YUDA KOEN --- - Grupo(s): 40 
Edificio/Despacho
Departamento
Teléfono
Correo electrónico
Horario de tutoría
INAMOL, despacho 1.4
QUÍMICA FÍSICA
5571
boyko.koen@uclm.es
previa cita por e-mail.

Profesor: JUAN ANGEL ORGANERO GALLEGO - Grupo(s): 40 
Edificio/Despacho
Departamento
Teléfono
Correo electrónico
Horario de tutoría
Sabatini
QUÍMICA FÍSICA
5433
juanangel.ogallego@uclm.es
previa cita por e-mail

Profesor: ANA MARIA RODRIGUEZ CERVANTES - Grupo(s): 40 
Edificio/Despacho
Departamento
Teléfono
Correo electrónico
Horario de tutoría
Sabatini, despacho 0.22
QUÍMICA FÍSICA
5463
anamaria.rodriguez@uclm.es
previa cita por e-mail

Profesor: MARIA RODRIGUEZ PEREZ - Grupo(s): 40 
Edificio/Despacho
Departamento
Teléfono
Correo electrónico
Horario de tutoría
Edif. 6. Dcho 11
QUÍMICA INORG., ORG., Y BIOQ.
5435
maria.rodriguezperez@uclm.es
previa cita por e-mail

2. REQUISITOS PREVIOS

Conocimientos de Bioquímica, Química General y Análisis Matemático Básico. La docencia se desarrollará asumiendo que el alumnado tiene el nivel óptimo de conocimientos correspondientes a las asignaturas de Fundamentos de Bioquímica, y Termodinámica y Cinética, correspondientes al primer curso del grado.

 

 

3. JUSTIFICACIÓN EN EL PLAN DE ESTUDIOS, RELACIÓN CON OTRAS ASIGNATURAS Y CON LA PROFESIÓN

La asignatura se encuentra en el segundo curso de la titulación y pretende desarrollar con mayor intensidad los conocimientos de las propiedades funcionales o cinéticas de la catálisis enzimática, adquiridos por los alumnos en las asignaturas Termodinámica y Cinética y Fundamentos de Bioquímica, de primer curso del Grado.

Los contenidos de esta asignatura se enmarcan dentro del Grado en segundo curso, como una formación previa e imprescindible para la comprensión e integración de conocimientos que se impartirán en cursos posteriores del grado, principalmente dentro de las asignaturas de Fisiología humana y Metabolismo y su Regulación en tercer curso del Grado.

Asimismo, la formación recibida en la asignatura será imprescindible para alcanzar una ventaja competitiva profesional, el dominio de las enzimas como elementos principales o importantes herramientas, en aplicaciones preparativas, analíticas degradativas y sintéticas. Esto potenciará el desempeño de puestos de trabajo en empresas públicas y privadas, dedicadas a la Biotecnología sanitaria (roja), agroalimentaria (verde), industrial (blanca) y de gestión empresarial (gris), tanto en departamentos de I+D como de gestión empresarial sobre conocimiento, riesgos laborales, medio ambiente y calidad.


4. COMPETENCIAS DE LA TITULACIÓN QUE LA ASIGNATURA CONTRIBUYE A ALCANZAR
Competencias propias de la asignatura
Código Descripción
E01 Expresarse correctamente con términos biológicos, físicos, químicos matemáticos e informáticos básicos.
E02 Trabajar de forma adecuada y motivado por la calidad en un laboratorio químico, biológico y bioquímico, incluyendo, seguridad, manipulación y eliminación de residuos y llevando registro anotado de actividades.
E03 Entender y saber explicar las bases físicas y químicas de los procesos bioquímicos y de las técnicas utilizadas para investigarlos.
E13 Manejar correctamente distintas herramientas informáticas para realizar cálculos numéricos, análisis de errores y estadísticos y representar los datos experimentales.
E15 Saber determinar experimentalmente las concentraciones de metabolitos, los parámetros cinéticos, termodinámicos y coeficientes de control de las reacciones del metabolismo intermediario.
E21 Comprender los principios químicos y termodinámicos de la biocatálisis y el papel de las enzimas y otros biocatalizadores en el funcionamiento de las células y organismos.
G01 Poseer y comprender los conocimientos en el área de Bioquímica y Biología Molecular a un nivel que, apoyándose en los libros de texto avanzados, incluya también aspectos de vanguardia de relevancia en la disciplina.
G02 Saber aplicar los conocimientos de Bioquímica y Biología Molecular a la práctica profesional y poseer las competencias y habilidades intelectuales necesarias para dicha práctica, incluyendo capacidad de gestión de la información, análisis y síntesis, resolución de problemas, organización y planificación y generación de nuevas ideas.
G03 Ser capaces de reunir e interpretar datos, información y resultados relevantes, obtener conclusiones y emitir informes razonados en temas relevantes de índole social, científica o ética en conexión con los avances en Bioquímica y Biología Molecular.
G04 Saber transmitir información, ideas, problemas y soluciones en el ámbito de la Bioquímica y Biología Molecular a un público tanto especializado como no especializado.
G05 Desarrollar aquellas estrategias y habilidades de aprendizaje necesarias para emprender estudios posteriores en el área de Bioquímica y Biología Molecular y otras áreas afines con un alto grado de autonomía.
G06 Adquirir habilidades en el manejo de programas informáticos incluyendo el acceso a bases de datos bibliográficas, estructurales o de cualquier otro tipo útiles en Bioquímica y Biología Molecular.
T10 Capacidad de autoaprendizaje y de obtener y gestionar información bibliográfica, incluyendo recursos en Internet.
5. OBJETIVOS O RESULTADOS DE APRENDIZAJE ESPERADOS
Resultados de aprendizaje propios de la asignatura
Descripción
Saber explicar los mecanismos de regulación de los enzimas.
Conocer los diferentes factores que modifican la actividad enzimática y sus efectos.
Conocer los mecanismos y la cinética de las reacciones enzimáticas y los procedimientos para determinar experimentalmente las constantes cinéticas de una reacción enzimática.
Entender los principios de la catálisis enzimática.
Distinguir los diferentes tipos de inhibición de la actividad enzimática.
Conocer las características de la interacción macromolécula-ligando.
Conocer las estrategias de utilización de las enzimas en los procesos biotecnológicos.
Resultados adicionales
No se han establecido.
6. TEMARIO
  • Tema 1: Cinética enzimática
    • Tema 1.1: Cinética hiperbólica.
    • Tema 1.2: Complejo enzima-sustrato.
    • Tema 1.3: Ecuación de Michaelis-Menten. Aproximación del equilibrio: modelo de Henri y Michaelis-Menten.
    • Tema 1.4: Aproximación del estado estacionario: modificación de Briggs y Haldane.
    • Tema 1.5: Estado pre-estacionario: tratamiento cinético y técnicas experimentales.
  • Tema 2: Parámetros cinéticos
    • Tema 2.1: Significado de Km, Vmax y kcat.
    • Tema 2.2: Afinidad y Ks.
    • Tema 2.3: Constante de especificidad.
    • Tema 2.4: Eficiencia catalítica.
    • Tema 2.5: Relación entre los parámetros cinéticos y la constante de equilibrio de la reacción: ecuación de Haldane.
  • Tema 3: Determinación experimental de los parámetros cinéticos
    • Tema 3.1: Linealización de la ecuación de Michaelis-Menten: gráficos de Lineweaver-Burk, Hans- Woolf, Eadie-Hofstee y Eisenthal/Cornish-Bowden.
    • Tema 3.2: Km y kcat en reacciones enzimáticas con más de un complejo intermedio.
  • Tema 4: Inhibición enzimática
    • Tema 4.1: Inhibición reversible: inhibiciones competitiva, acompetitiva y mixta; análisis cinético, constantes de inhibición y representaciones
    • Tema 4.2: Inhibición irreversible: modificación covalente de enzimas, eficiencia del inhibidor; constante de inactivación. Clasificación de los inhibidores irreversibles; características estructurales y cinéticas. Aplicaciones del estudio de la inhibición enzimática.
  • Tema 5: Cinética de reacciones multisustrato
    • Tema 5.1: Reacciones bisustrato
    • Tema 5.2: Mecanismos de reacción
    • Tema 5.3: Terminología de Cleland
    • Tema 5.4: Cinética de las reacciones bisustrato; ecuación general de Alberty.
    • Tema 5.5: Determinación del mecanismo de reacción y de las constantes cinéticas; representaciones primarias y secundarias.
    • Tema 5.6: Discriminación entre tipos de mecanismos; análisis cinético en el estado estacionario: inhibición por producto.
  • Tema 6: Efecto del medio de reacción sobre la actividad enzimática
    • Tema 6.1: Efecto del pH sobre la velocidad de la reacción; análisis cinético.
    • Tema 6.2: Identificación de los aminoácidos implicados en el proceso catalítico; determinación de los pKe y pKes
    • Tema 6.3: Efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reacción.
  • Tema 7: Mecanismo de acción de las enzimas
    • Tema 7.1: Teoría del estado de transición
    • Tema 7.2: Energía de activación
    • Tema 7.3: Factores responsables del poder catalítico de las enzimas.
    • Tema 7.4: Catálisis intramolecular. Efecto entrópico
    • Tema 7.5: Formación del complejo enzima-sustrato; energía de unión.
    • Tema 7.6: Mecanismos moleculares de utilización de la energía de unión
    • Tema 7.7: Complementaridad enzima-sustrato y enzima-estado de transición.
    • Tema 7.8: Unión preferente al estado de transición: modelo del ajuste inducido y modelo de distorsión de enlaces.
  • Tema 8: Mecanismos de catálisis enzimática
    • Tema 8.1: Catálisis ácido-base.
    • Tema 8.2: Catálisis electrostática; catálisis electrofílica por iones metálicos
    • Tema 8.3: Catálisis covalente: nucleófilica y electrofílica
    • Tema 8.4: Aminoácidos implicados.
    • Tema 8.5: Ejemplos representativos: mecanismos de reacción de las proteasas; iminas y mecanismo de reacción de la aldolasa.
    • Tema 8.6: Catálisis enzimática con participación de coenzimas
  • Tema 9: Regulación enzimática
    • Tema 9.1: Regulación de las vías metabólicas
    • Tema 9.2: Teoría del Análisis del Control Metabólico. Coeficiente de control de flujo.
    • Tema 9.3: Mecanismos generales y específicos de regulación de las vías metabólicas.
    • Tema 9.4: Etapas reguladoras.
    • Tema 9.5: Mecanismos de regulación de la actividad enzimática.
  • Tema 10: Fenómenos de cooperatividad
    • Tema 10.1: Interacciones ligando-proteína.
    • Tema 10.2: Cooperatividad. Dinámica de las proteínas de unión a oxígeno.
    • Tema 10.3: Ecuación de Hill. Determinación del índice de Hill: representación logarítmica de Hill.
    • Tema 10.4: Razón de saturación (índice de cooperatividad)
    • Tema 10.5: Ecuación de Adair.
  • Tema 11: Efectos alostéricos
    • Tema 11.1: Cinética sigmoide y enzimas alostéricas.
    • Tema 11.2: Mecanismos de interacciones alostéricas y cooperatividad
    • Tema 11.3: Modelo de simetría de Monod, Wyman y Changeux.
    • Tema 11.4: Modelo secuencial de Koshland, Nemethy y Filmer.
  • Tema 12: Modificación covalente reversible
    • Tema 12.1: Enzimas interconvertibles
    • Tema 12.2: Reacciones de fosforilación-desfosforilación.
    • Tema 12.3: Proteínas quinasas y fosfoproteínas fosfatasas. Mecanismos de activación de las proteínas quinasas.
    • Tema 12.4: Otras formas de regulación enzimática por modificación covalente.
  • Tema 13: Regulación por activación proteolítica
    • Tema 13.1: Mecanismos de activación proteolítica.
    • Tema 13.2: Activación de enzimas digestivas.
    • Tema 13.3: Procesamiento proteolítico de la poliproteína del VIH.
    • Tema 13.4: Cascada de la coagulación sanguínea.
    • Tema 13.5: Activación de caspasas y apoptosis.
  • Tema 14: Sistemas enzimáticos organizados. Isoenzimas.
    • Tema 14.1: Proteínas multienzimáticas y complejos multienzimáticos.
    • Tema 14.2: Mecanismos moleculares de la canalización de sustratos.
    • Tema 14.3: Isoenzimas. Características generales. Hexoquinasa como ejemplo representativo del papel funcional y regulador de las isoenzimas.
  • Tema 15: Enzimología aplicada
    • Tema 15.1: Biotecnología enzimática: aplicaciones industriales y clínicas de las enzimas.
    • Tema 15.2: Diagnóstico enzimático.
    • Tema 15.3: Terapia enzimática.
  • Tema 16: Prácticas de laboratorio:
    • Tema 16.1: Simulación informática de cinéticas y mecanismos enzimáticos, así como de los factores que afectan a los mismos.
    • Tema 16.2: Estudio cinético de la actividad enzimática de la alfa-amilasa.
    • Tema 16.3: Fraccionamiento subcelular de hígado de rata. Obtención de la fracción citosólica.
    • Tema 16.4: Determinación de la actividad de la piruvato quinasa en la fracción citosólica de hígado de rata, sus propiedades alostéricas y el efecto de dos moduladores: fructosa-1,6-bisfosfato y L-alanina.
7. ACTIVIDADES O BLOQUES DE ACTIVIDAD Y METODOLOGÍA
Actividad formativa Metodología Competencias relacionadas ECTS Horas Ev Ob Descripción
Enseñanza presencial (Teoría) [PRESENCIAL] Método expositivo/Lección magistral E01 E03 E15 E21 G05 1.2 30 N N Clases magistrales en las que se desarrollarán los contenidos teóricos. Las clases magistrales estarán a disposición del estudiante en Moodle.
Prácticas de laboratorio [PRESENCIAL] Prácticas E01 E02 E03 E13 E15 G02 G03 G04 G05 G06 0.6 15 S S Prácticas en el laboratorio donde se aplicarán y ampliarán los contenidos teóricos. Estas prácticas serán obligatorias y se realizarán en grupos. Solo podrán ser evaluados aquellos alumnos que hayan realizado las practicas ya que éstas no serán recuperables
Elaboración de memorias de Prácticas [AUTÓNOMA] Trabajo en grupo E01 E03 E13 E15 G03 G06 T10 0.76 19 S S Se entregarán informes escritos o vídeos realizados por los alumnos, según las indicaciones del profesor responsable, al finalizar las prácticas. En caso de no alcanzar la nota mínima (4/10) en la evaluación del informe de practicas, esta parte será recuperable en la convocatoria extraordinaria.
Resolución de problemas o casos [PRESENCIAL] Resolución de ejercicios y problemas E01 E13 G02 G03 G04 T10 0.36 9 S N En estas clases se profundizarán y se trabajará en los temas expuestos en las clases magistrales mediante la resolución de problemas tipo.
Estudio o preparación de pruebas [AUTÓNOMA] Autoaprendizaje G01 G03 G05 T10 2.84 71 N N
Prueba final [PRESENCIAL] Pruebas de evaluación E01 E03 E15 E21 G01 G02 G05 0.12 3 S S El alumno responderá a una serie de cuestiones y/o problemas sobre los temas y los casos prácticos desarrollados en la asignatura.
Otra actividad presencial [PRESENCIAL] Trabajo en grupo E01 E03 E21 G01 G03 G04 G05 T10 0.08 2 S N Trabajos tutorizados (en grupo): El alumno realizará un trabajo autónomo tutorizado por el profesor sobre un tema relacionado con la asignatura.
Otra actividad presencial [PRESENCIAL] Pruebas de evaluación E01 E03 E15 E21 G01 G02 G05 0.04 1 S N El alumno resolverá a una serie de cuestiones y/o problemas prácticos sobre los temas desarrollados en la asignatura.
Total: 6 150
Créditos totales de trabajo presencial: 2.4 Horas totales de trabajo presencial: 60
Créditos totales de trabajo autónomo: 3.6 Horas totales de trabajo autónomo: 90

Ev: Actividad formativa evaluable
Ob: Actividad formativa de superación obligatoria (Será imprescindible su superación tanto en evaluación continua como no continua)

8. CRITERIOS DE EVALUACIÓN Y VALORACIONES
Sistema de evaluación Evaluacion continua Evaluación no continua * Descripción
Prueba final 70.00% 85.00% Se realizará una prueba final que tendrá en cuenta el conocimiento teórico de la asignatura, la resolución de problemas, y los conocimientos adquiridos durante las prácticas de laboratorio. El examen final corresponderá al 70% de la nota final. Se exigirá una nota mínima de 4 para sumar la calificación obtenida en el examen final con el resto de las actividades. Se tendrá en cuenta además:
Correcta comunicación escrita.
Capacidad de diseño, análisis y síntesis.
Elaboración de memorias de prácticas 15.00% 15.00% Como criterios de evaluación se tendrá en cuenta:
-Corrección de las respuestas a las cuestiones que se planteen sobre cada experiencia.
-Identificación y explicación de los resultados.
-Claridad y organización en la redacción del cuaderno de laboratorio.
- Capacidad para trabajar en equipo.
Resolución de problemas o casos 5.00% 0.00% En estas clases se profundizará y se trabajará en los temas expuestos en las clases magistrales mediante la resolución de problemas tipo.
Se tendrá en cuenta:
- Claridad en la exposición del problema.
- Corrección en la resolución de problemas.
Presentación oral de temas 10.00% 0.00% Trabajos tutorizados (en grupo): el alumno realizará un trabajo tutorizado por el profesor sobre un tema relacionado con la asignatura. Se tendrá en cuenta:
- Capacidad de diseño, análisis y síntesis en la elaboración de los trabajos;
- Una correcta comunicación escrita;
- Capacidad para trabajar en equipo.
Total: 100.00% 100.00%  
* En Evaluación no continua se deben definir los porcentajes de evaluación según lo dispuesto en el art. 6 del Reglamento de Evaluación del Estudiante de la UCLM, que establece que debe facilitarse a los estudiantes que no puedan asistir regularmente a las actividades formativas presenciales la superación de la asignatura, teniendo derecho (art. 13.2) a ser calificado globalmente, en 2 convocatorias anuales por asignatura, una ordinaria y otra extraordinaria (evaluándose el 100% de las competencias).

Criterios de evaluación de la convocatoria ordinaria:
  • Evaluación continua:
    Por defecto se asumirá la participación del estudiante en la Evaluación Continua, a menos que éste manifieste lo contrario al profesorado en las primeras semanas del cuatrimestre. Se exigirá una nota mínima de 4 para sumar la calificación obtenida en el examen final con el resto de las actividades. En caso de no alcanzar la nota mínima (4/10) en la evaluación del informe de practicas, la memoria será recuperable en la convocatoria extraordinaria. Las notas obtenidas en la elaboración de la memoria de prácticas, resolución de problemas y trabajo en grupo serán tenidas en cuenta tanto en la convocatoria ordinaria como en la extraordinaria. Solo se considerará superada la asignatura si el conjunto de todas las actividades evaluables suman 5 o más.
  • Evaluación no continua:
    Por defecto se asumirá la participación del estudiante en la Evaluación Continua, a menos que éste manifieste lo contrario al profesorado en las primeras semanas del cuatrimestre. La calificación final de la asignatura se calculará teniendo en cuenta los porcentajes de la tabla anterior. En caso de obtener en el examen de teoría una nota inferior a 4, el alumno tendrá que examinarse en la convocatoria extraordinaria.
    Solo se considerará superada la asignatura si el conjunto de todas las actividades evaluables suman 5 o más.

Particularidades de la convocatoria extraordinaria:
Las notas obtenidas en la elaboración de la memoria de prácticas, resolución de problemas y trabajo en grupo serán tenidas en cuenta tanto en la convocatoria ordinaria como en la extraordinaria. En caso de no haber alcanzado en la convocatoria ordinaria la calificación mínima en las prácticas de laboratorio, en la prueba final de la convocatoria extraordinaria se incluirán una serie de cuestiones que permitan evaluar si el alumno ha adquirido las competencias relativas a dichas actividades.
Particularidades de la convocatoria especial de finalización:
Para superar esta convocatoria sólo habrá una prueba final que supondrá el 100% de la nota, siempre y cuando se hayan realizado y superado las prácticas de laboratorio con una nota igual o superior a 5.
9. SECUENCIA DE TRABAJO, CALENDARIO, HITOS IMPORTANTES E INVERSIÓN TEMPORAL
No asignables a temas
Horas Suma horas

10. BIBLIOGRAFÍA, RECURSOS
Autor/es Título Libro/Revista Población Editorial ISBN Año Descripción Enlace Web Catálogo biblioteca
Nomenclatura de enzimas.Normas de la IUPAC/IUBBM sobre nomenclatura de enzimas Permite búsquedas de enzimas concretas http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/  
Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular - SEBBM http://www.sebbm.es/  
Terminología Química y Bioquímica. Recomendaciones de la IUPAC/UIBBM sobre terminología Química y Bioquímica http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/  
Athel Cornish-Bowden Fundamentals of Enzyme Kinetics Wiley-Blackwell 978-3-527-33074-4 2012 Ficha de la biblioteca
COPELAND R A Enzymes: a practical introduction to structure, mechanism, and data analysis (2e) Wiley-VCH, New York 0-471-35929-7 2000 Ficha de la biblioteca
Cox M.M. y Nelson D.L. Lehninger: Principios de Bioquímica (6e) Omega 978-84-282-1486-5 2014 Ficha de la biblioteca
Fersh A. Structure and mechanism in protein science (2e) W.H. Freeman and Co. 1999  
Garret R.H. & Grisham G.M Biochemistry (5e) Cengage Learning 2012  
Mathews CK y Van Holde KE Bioquímica Madrid : Pearson/Addison Wesley, D.L. 84-7829-053-2 2004  
Muller-Esterl W. Bioquímica (2e) Reverté 2008  
NUÑEZ DE CASTRO I. Enzimología Madrid Pirámide 84-368-1468-1 2001 Ficha de la biblioteca
Paul F. Cook, W.W. Cleland Enzyme kinetics and mechanism New York : Taylor & Francis Group 978-0-8153-4140-6 2007 Ficha de la biblioteca
Petsko G. y Ringe D. Protein Structure and Function New Science Press 0878936637 2004  
Stryer L., Berg J.M., Tymoczko J.L. Bioquímica (7e) Editorial Reverté S.A 2013 Ficha de la biblioteca
Voet D., Voet J.G Bioquímica (4e) Editorial Médica Panamericana 950-06-2301-3 2016  



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